O Enzimas (enzimas)
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Enzimas

Enzimas (enzimas) são proteínas específicas que desempenham o papel de catalisadores biológicos; são produzidos por células de organismos vivos.

As enzimas diferem dos catalisadores convencionais pela sua maior especificidade (ver abaixo), e também pela capacidade de acelerar o curso das reações químicas em condições de atividade vital normal do organismo.

Enzimas estão presentes em todas as células vivas - animais, plantas, bactérias. A maioria das enzimas está nos tecidos em concentrações desprezíveis, mas há casos em que a proteína que constitui uma parte significativa do plasma celular, por exemplo, a miosina no tecido muscular, tem atividade enzimática. O peso molecular das enzimas varia muito: de vários milhares a vários milhões, com o mesmo tipo de enzimas, mas isolados de diferentes fontes, podem ter pesos moleculares diferentes, diferem na sequência de composição de aminoácidos.

Enzimas que têm o mesmo efeito catalítico, mas diferem em suas propriedades físico-químicas, são chamadas de isoenzimas (isoenzimas). As enzimas podem ser proteínas simples ou complexas. Estes últimos, além da proteína (apoenzima), possuem em sua composição e componente não proteico - o resíduo de uma molécula orgânica ou um íon inorgânico. O componente não proteico facilmente separado da apoenzima é chamado de coenzima. Fortemente ligado à enzima, a parte não protéica é chamada de grupo protético. Muitos grupos prostéticos e coenzimas são derivados de vitaminas, pigmentos, etc. As enzimas têm uma especificidade estrita em relação ao substrato (ou seja, interage seletivamente com uma ou outra substância química e compostos). Por exemplo, a lactase (encontrada no suco intestinal) cliva apenas os derivados dissacarídeo-lactose e lactose (ácido lactobiônico, lactoureídeos, etc.) com a formação de uma mistura de glicose e galactase; A maltase divide a maltose em duas moléculas de glicose e a amilase atua apenas no amido, glicogênio e outros polissacarídeos .

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Como resultado da ação seqüencial destes, bem como de outras enzimas, os carboidratos dos produtos alimentícios são convertidos em monossacarídeos e absorvidos pela parede intestinal. A especificidade das enzimas é determinada pelo fato de interagirem com um certo agrupamento químico do substrato. Por exemplo, a pepsina atua nas proteínas, divide as ligações na cadeia polipeptídica da molécula da proteína e a molécula da proteína se divide em polipeptídeos, que então sob ação de outras enzimas - tripsina , quimotripsina e peptidase para clivar até aminoácidos. A especificidade das enzimas desempenha um importante papel biológico; graças a isso, uma seqüência de reações químicas é alcançada no corpo. Os íons inorgânicos ativam várias enzimas; algumas enzimas (metaloenzimas) são geralmente inativas, se não houver, um íon específico para a enzima dada. Os sítios enzimáticos responsáveis ​​pela localização e ativação do substrato no processo enzimático são denominados centros enzimáticos ativos. A formação do sítio ativo envolve resíduos específicos de aminoácidos da molécula de proteína, grupos sulfidrila e grupos protéticos, se houver. Assim, na composição de enzimas que levam o nome do grupo de flavoproteínas, como um grupo prostético inclui o derivado de flavina (geralmente este é flavinadenidina dinucleotide - FAD). Facilmente oxidados e recuperados, os grupos protéticos de flavinas atuam como transportadores biológicos de hidrogênio, por exemplo, na desidrogenação de aminoácidos com participação de oxigênio ou na desidrogenação com a participação de citocromos nas mitocôndrias dos componentes iniciais da cadeia respiratória (como succinato, colina , sarcosina etc.). Funções similares são realizadas por outros pigmentos respiratórios (hemoglobina e mioglobina - em animais superiores e humanos, bem como hemaritrina, eritrocrricina, hemocianina e outros - em animais inferiores). Todas estas enzimas combinam a presença no centro ativo dos átomos do metal (ferro ou cobre).